Conclusión de la Unidad 1

Proteínas en proceso…

Como transición final entre la unidad 1 y la unidad dos se realizó nuevamente una guía de conceptos clave que ayudaran mejor a la comprensión del alumno en temas posteriores, aunado a las  publicaciones anteriores las cuales destacaron la importancia de las Proteínas, sus unidades constituyentes: Aminoácidos y los puntos clave de las mismas destacando la estructura función y reacción de las enzimas. 

Energía de activación

La cantidad de energía necesaria para convertir el sustrato al estado de transición.

Sitio de Activación

El pliegue o hendidura de una enzima que se une sustrato y catalíticamente transforma en producto.

Hidrofóbico

No polares, insolubles en agua.

Ajuste inducido

Enzima cambio conformacional causado por la unión al sustrato y que resulta en la actividad catalítica.

Bloqueo 

Geométricamente formas complementarias de la enzima (bloqueo) y el sustrato (clave) resultante en la especificidad.

Enlace peptídico

Enlace covalente químico formado entre dos aminoácidos en un polipéptido.

Polipéptido

Una larga cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Velocidad de reacción

La cantidad de moléculas de sustrato convertido en producto por unidad de tiempo.

Estado de transición

La forma activada de la sustancia reaccionante que ocupa el punto más alto de la coordenada de reacción.

Interacciones débiles

Interacciones no covalentes entre el sustrato y la enzima, lo que permite el cambio conformacional de la enzima y la catálisis.

Enzimas

Derivaciones de la unidad 1

Como argumento introductorio a las enzimas mediante un subtema de las proteínas se habló que estas trabajan en un sustrato ya sea como amilasas lipasas proteasas, entre otras. Pero en esta ocasión se va a abordar el contenido enzimático con mayor detalle incluyendo la energía de activación como los tipos de enzimas que existen y con esto damos paso al siguiente texto:

Las enzimas son catalizadores biológicos. Un catalizador es un agente que aumenta la tasa de reacciones químicas (la velocidad a la que ocurren las reacciones) sin consumirse o alterado en la reacción. Las enzimas son también proteínas. Ellos son capaces de funcionar como catalizadores, ya que tienen los sitios a los que las porciones de otras moléculas pueden unirse. La unión es típicamente relativamente débil, por lo que las moléculas no están vinculadas de manera irreversible. Estas interacciones de unión débiles permiten a las enzimas para acelerar la velocidad de reacción específicas y otra vez.

Figura 1. Ejemplo de un aminoácido, L-alanina.

Hans & Cassidy. Cortesía de Gale Group.

Los estudios estructurales de proteínas son un área muy activa de investigación bioquímica, y se sabe que la función biológica (actividad) de una enzima está relacionada con su estructura. Hay 20 aminoácidos comunes que forman los bloques de construcción de todas las enzimas conocidas. Ellos tienen estructuras similares, que difieren principalmente en sus sustituyentes. El sustituyente orgánico de un aminoácido se llama el grupo R.

Figura 2. Los enlaces peptídicos.

Hans & Cassidy. Cortesía de Gale Group.

Referencias:

Aehle, Wolfgang. 2004. Enzymes in Industry: Production and Applications. New York: Wiley. 

Defelice, Karen. 2003. Enzymes for Digestive Health and Nutritional Wealth: The Practical Guide for Digestive Enzymes. Johnston IA: Thundersnow Interactive.

Silverman, Richard E. 2002. Organic Chemistry of Enzyme-Catalyzed Reactions, Revised 2nd. ed. New York: Academic Press.

Resumen Unidad 1

6 puntos Clave en el tema de Proteínas

Función Biológica

Estructura

 Hormonas

Enzimas

Almacenamiento

 Venenos

Amino Ácidos 

En la clase se dieron las 4 formaciones de los aminoácidos y la importancia en los sistemas biológicos. A continuación se presenta un breve resumen de estos:

1.      Secuencia de aminoácidos determinada por enlaces peptídicos

2.      Fibrosa Disposición de aminoácidos en el espacio

3.      Disposición  final en el espacio- Forma nativa globulares

4.      Agrupación de proteínas con formación nativa ya definida

Las proteínas son polímeros de aminoácidos. En su mayor parte, las proteínas son moléculas muy grandes compuestas de cientos de unidades de aminoácidos. Las proteínas se pueden romper conocido en los aminoácidos que los componen por hidrólisis (reacción con agua). En el laboratorio, las reacciones de hidrólisis se llevan a cabo generalmente en presencia de ácidos fuertes (HCl o H2SO4), bases fuertes (NaOH o KOH) o enzimas proteolíticas llamadas proteasas. Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen un grupo ácido amino,-NH2, se unieron a la alfa-carbono del ácido. Hay veinte aminoácidos que se encuentran normalmente en la naturaleza. La posición alfa en un ácido carboxílico es el átomo de carbono adyacente al grupo carboxilo. Una alfa-aminoácido tiene un grupo ácido amino unido al átomo de carbono alfa.

Solubilidad en agua

Fibrosas ® No solubles 

Globulares ® Solubles

                

Identificación  cualitativa y cuantitativa de Proteínas

 Pre-laboratorio:

Una actividad preliminar para la determinación cuantitativa de proteínas en el Laboratorio de Bioquímica se requiere conocer de manera teórica en qué consiste la determinación cualitativa del contenido proteico.  El siguiente video muestra de una manera breve y específica los puntos bases de esta práctica.

Laboratorio:

La espectrometría de masas (proteínas, lípidos, carbohidratos) es un método de elección para la cuantificación de proteínas de baja abundancia y péptidos en muchos estudios biológicos. En el laboratorio se describieron una serie de aspectos computacionales de cuantificación de proteínas y péptidos mediante la utilización del espectrómetro, incluyendo métodos para encontrar e integrar picos de péptidos de espectrometría de masas, y la detección de interferencia para obtener una medida  de la cantidad de proteínas presentes en las muestras, que en este caso fue un pedazo de pierna de pollo (previamente freída). Así  nuestro equipo pudo analizar las diferencias entre otros alimentos como jamones, pollo (sin  freír), carne molida, etc.

Referencia :

Mandal, A., Naaby-Hansen, S., Wolkowicz, M.J., Klotz, K., Shetty, J., Retief, J.D., Coonrod, S.A., Kinter, M., Sherman, N., Cesar, F., Flickinger, C.J. and Herr, J.C. (1999) Biol. Reprod. 61 1184-1197

S.L. Hanna, N.E. Sherman, M.T. Kinter, J.B. Goldberg (2000) Microbiology 146 2495-2508

Enlaces Peptídicos 

En esta sesión se dio una visión panorámica de la función de los enlaces peptídicos y como estos pueden generar dichas funciones. La Docente encargada de la materia empezó con la explicación básica de función: Unión entre 2 o más para la formación de un aminoácido las cuales son las unidades básicas de una proteína. 

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos, fundamentales para la construcción de diversos tejidos en el cuerpo, como los músculos, el pelo; y otros componentes como las enzimas y los anticuerpos. Las proteínas tienen otras varias funciones importantes en la reconstrucción y la construcción del organismo. Con el fin de encontrar lo que una proteína es, uno tiene que analizar a los enlaces peptídicos. La manera más efectiva para encontrar enlaces peptídicos, que se unen los aminoácidos para formar una proteína, es mediante el uso de reactivo de Biuret.

El enlace peptídico que une los aminoácidos es uno de los más fuertes y más duraderos de los enlaces covalentes.

Dos aminoácidos pueden estar unidos entre sí por condensación por deshidratación para formar un dipéptido. En el laboratorio, se puede romper o hidrolizar enlaces peptídicos, más eficaz que una combinación de calor y ácido. En el cuerpo, el proceso digestivo comienza en el estómago, donde una combinación de ácido y enzimas ayuda a romper los enlaces peptídicos.

¨Dos aminoácidos unidos para formar un dipéptido

La figura anterior muestra dos aminoácidos están unidos para formar un dipéptido, la división de la entrada de agua en el proceso (una condensación por deshidratación).

A continuación se muestra un modelo del dipéptido L-aspartil-L-fenilalanina. Una forma modificada de este dipéptido se conoce como el aspartame.

En el siguiente link se presenta una serie de pasos los cuales le facilitaran de una manera interactiva la formación de los enlaces peptídicos.

Enlaces Peptidicos WISC-ONLINE

Referencia:

·         Alberts, B., A. Johnson, J. Lewis, M.  Raff, D. Bray, K. Hopkin, K. Roberts, y P. Walter. Essential Cell Biology. 2nd ed. New York: Garland Science/Taylor & Francis Group.

·         Twyman, R.M. 2004. Principles of Proteomics. Oxford: BIOS Scientific Publications.

·         Veenstra, T. D. y J. R. Yates. 2006. Proteomics for Biological Discovery. New York: Wiley-Liss. 

Metabolismo y Bioenergética de las Proteínas

En la materia de Bioquímica se ha realizado una introducción de lo que es el metabolismo, como la función bioenergética que poseen las proteínas. Los objetivos de esta clase se basan principalmente en identificar las enzimas digestivas responsables de la digestión de los hidratos de carbono y proteínas para indicar su origen y mecanismos de acción.

Metabolismo - Todas las reacciones bioquímicas que involucran el uso, producción y almacenamiento de energía

Proteínas: Estructura y Función

Las proteínas desempeñan muchas funciones importantes:

Tipo	Función	Ejemplos
Estructura	Forma / Soporte	Colágeno - proporciona estructura a los tendones y cartílagos
Enzimas	Catálisis	Las enzimas ayuda en las reacciones bioquímicas   (Amilasa comienza la digestión de hidratos de carbono por hidrólisis.)
Hormonas	Regula las funciones del cuerpo	La insulina - facilita el uso de la glucosa para generar energía
Almacenamiento	Produce sustancias esenciales	Mioglobina - venta de oxígeno en los músculos
Contracción	Realizan el trabajo mecánico	Actina y Miosina - regulan el movimiento muscular
Protección  (Inmunidad)	Defiende el cuerpo contra materia extraña	Inmunoglobina – ayuda a la destrucción de bacterias invasoras
Transporte	Llevar sustancias a través del cuerpo	Hemoglobina - transporta O2 en la sangre Las proteínas de membrana - Realizar el transporte activo

Las proteínas se componen de largas cadenas de aminoácidos unidos entre sí y se doblan en una forma particular. Las proteínas pueden ser descritas como fibrosa, globular, o de la membrana. La forma específica de cada proteína es individualizado para ayudar a realizar una función específica.

1)Proteínas fibrosas

Se encuentra principalmente en las proteínas estructurales

2)Las proteínas globulares

Enzimas, la inmunidad, el transporte

3) Proteínas de la Membrana

Ayudan al  transporte de las sustancias dentro y fuera de la célula a través de la membrana de la célula 

Bibliografía:

· Elliott, William H. 2005. Biochemistry and Molecular Biology. Oxford, UK, and New York: Oxford University Press.

· Germann, W. J. 2005. Principles of Human Physiology. San Francisco, CA: Pearson Benjamin Cummings.

· Van De Graaff, Kent M., y R. W. Rhees, eds. 2001. Human Anatomy and Physiology: Based on Schaum's Outline of Theory and Problems of Human Anatomy and Physiology. New York: McGraw-Hill.

Términos clave

Para esta unidad se planteó hacer una descripción práctica y concisa  donde se incluyeran los términos esenciales los cuales se irán desglosando en las presentaciones subsecuentes.

®Alfa hélice

Un tipo de estructura secundaria en el que una única cadena de péptido se arregla en una espiral tridimensional.

®Beta

Un tipo de estructura secundaria en el que varias cadenas de péptidos se disponen uno junto al otro para formar una estructura similar a una lámina.

®Dominio
Una región localizada de una proteína.

®Ácido ribonucleico mensajero (ARNm)

Una molécula de ARN que lleva la información genética para la producción de una o más proteínas; ARNm se produce por la copia de una cadena de ADN, pero es capaz de moverse desde el núcleo hasta el citoplasma (donde la síntesis de proteínas se lleva a cabo).

®Enlace peptídico

Un enlace químico entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el átomo de nitrógeno amino de otro.

®Polipéptido

Un grupo de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos; proteínas son polipéptidos grandes, pero no existe acuerdo respecto a qué tan grandes deben ser para justificar el nombre.

®Estructura primaria

La secuencia lineal de aminoácidos que forman una proteína.

®Estructura cuaternaria

El número y tipo de cadenas de proteínas que normalmente se asocian entre sí en el cuerpo.

®Ribosoma

Una proteína compuesta por dos subunidades que funciona en la síntesis de proteínas.

®Estructura secundaria

Ciertos arreglos tridimensionales altamente regulares de aminoácidos dentro de una proteína.

®Estructura terciaria

Forma tridimensional de una proteína.

®Ácido ribonucleico de transferencia (ARNt)

Una molécula de ARN pequeño, específico para un solo aminoácido, que transporta ese aminoácido para el lugar adecuado en el ribosoma para el montaje en la cadena creciente de proteína.