Enzimas
Derivaciones de la unidad 1
Como argumento
introductorio a las enzimas mediante un subtema de las proteínas se habló que
estas trabajan en un sustrato ya sea como amilasas lipasas proteasas, entre
otras. Pero en esta ocasión se va a abordar el contenido enzimático con mayor
detalle incluyendo la energía de activación como los tipos de enzimas que existen
y con esto damos paso al siguiente texto:
Las enzimas son catalizadores
biológicos. Un catalizador es un agente que aumenta la tasa de reacciones
químicas (la velocidad a la que ocurren las reacciones) sin consumirse o
alterado en la reacción. Las enzimas son también proteínas. Ellos son capaces
de funcionar como catalizadores, ya que tienen los sitios a los que las
porciones de otras moléculas pueden unirse. La unión es típicamente
relativamente débil, por lo que las moléculas no están vinculadas de manera
irreversible. Estas interacciones de unión débiles permiten a las enzimas para
acelerar la velocidad de reacción específicas y otra vez.
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Figura 1. Ejemplo de un aminoácido,
L-alanina.
Hans & Cassidy. Cortesía de Gale
Group.
Los estudios
estructurales de proteínas son un área muy activa de investigación bioquímica,
y se sabe que la función biológica (actividad) de una enzima está relacionada
con su estructura. Hay 20 aminoácidos comunes que forman los bloques de
construcción de todas las enzimas conocidas. Ellos tienen estructuras
similares, que difieren principalmente en sus sustituyentes. El sustituyente
orgánico de un aminoácido se llama el grupo R.
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Figura
2. Los enlaces peptídicos.
Hans & Cassidy. Cortesía de Gale
Group.
Referencias:
Aehle,
Wolfgang. 2004. Enzymes in Industry: Production and Applications. New York:
Wiley.
Defelice,
Karen. 2003. Enzymes for Digestive Health and Nutritional Wealth: The Practical
Guide for Digestive Enzymes. Johnston IA: Thundersnow Interactive.
Silverman,
Richard E. 2002. Organic Chemistry of Enzyme-Catalyzed Reactions, Revised 2nd.
ed. New York: Academic Press.
